Les protéases exocellulaires des levures indigènes de la baie de raisin et leur impact sur les protéines de moût : un outil potentiel pour l'industrie et la fermentation appliqué à l'oenologie
Auteur / Autrice : | Buchra Younes |
Direction : | Yann Vasserot, Philippe Jeandet |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Biochimie et biologie moléculaire |
Date : | Soutenance le 04/12/2012 |
Etablissement(s) : | Reims |
Ecole(s) doctorale(s) : | Ecole doctorale Sciences, technologies, santé (Reims, Marne) |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : Résistante Induite et Bioprotection des Plantes sites (RIBP) EA 4707 - USC INRAE 1488 (Reims, Marne) |
Jury : | Président / Présidente : Francis Duchiron |
Examinateurs / Examinatrices : Yann Vasserot, Philippe Jeandet, Sébastien Manteau | |
Rapporteurs / Rapporteuses : Laurence Geny-Denis, Hervé Alexandre |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
L'hydrolyse enzymatique des protéines thermosensibles des moûts ou des vins a été envisagée comme une technique alternative à l'utilisation des bentonites dans le cadre de la protection des vins vis à vis de la de la casse protéique.Le Laboratoire d'Œnologie et de Chimie Appliqué possède une collection de levures issues du vignoble champenois dont certaines possèdent une activité protéasique exocellulaire.Dans un premier temps, 40 de ces levures, fermentaires et non-fermentaires, ont été présélectionnées. La quantification de leur activité protéasique exocellulaire a été réalisée et nous a conduit à ne retenir que 10 d'entres elles. Ces 10 levures ont fait l'objet d'une identification précise et parmi elles l'une s'est avérée être une Saccharomyces cerevisiae.Cette souche, baptisée S.cerevisiae PlR1, est en mesure d'exprimer son activité protéasique exocellulaire au cours de la fermentation alcoolique.Les conditions de l'expression de cette activité ont été étudiées de même qu'ont été déterminées les principales caractéristiques de la protéase libérée.Par la suite nous nous sommes attachés à étudier dans quelle mesure cette activité protéasique exocellulaire était capable d'hydrolyser les protéines du moût et à identifier les protéines concernées.