Interactions entre les protéines de légumineuses, l'acide phytique et le calcium : impacts sur leur état d'agrégation et leur solubilité

Interplay between pulse proteins, phytic acid and calcium : impact on their aggregation state and solubility

• Auteur / Autrice : Tiffany Amat
• Direction : Rémi Saurel, Ali Assifaoui
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biotechnologies agro-alimentaires
• Date : Soutenance le 17/10/2024
• Etablissement(s) : Bourgogne Franche-Comté
• Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Environnements, Santé (Dijon ; Besançon ; 2012-....)
• Partenaire(s) de recherche : établissement de préparation : L'Institut Agro Dijon (2022-....)
• Partenaire(s) de recherche : Etablissement de préparation : Université de Bourgogne (1970-2024)
• Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Procédés Alimentaires et Microbiologiques (PAM) (Dijon)
• Jury : Président / Présidente : Thomas Croguennec
• Jury : Rapporteurs / Rapporteuses : Marie-Hélène Morel, Taco Nicolai
• DOI : 10.70675/ea9634d0z2fa2z46eez9557z6ebdd9987323

Mots clés

Mots clés contrôlés

Acide phytique

Protéines végétales

Pois (légumes)

Ions

Cuisine (légumes secs)

Goût

Mots clés libres

Acide Phytique

Protéines végétales

Calcium cations divalents

Pois

Interactions

Solubilité

Cations divalents

Féveroles

Agrégation

Phytic Acid

Plant Proteins

Calcium

Pea and

Interaction

Solubility

Divalent cations

Aggregation

Fava Bean

Résumé

Ce projet de thèse vise à approfondir les connaissances sur les interactions qui peuvent exister entre les protéines de féveroles et de pois, les ions calcium et l’acide phytique (AP). Différents niveaux de complexité ont été étudiés depuis les concentrés et isolats commerciaux jusqu’aux fractions protéiques extraites en laboratoire (globulines totales, vicilines 7S, légumines 11S et albumines 2S). Les impacts de la dénaturation protéique par chauffage ont aussi été analysés. Les résultats ont mis en évidence que les interactions moléculaires sont influencées par le pH et les concentrations molaires mais dépendent aussi du type d’ingrédients et/ou de la fraction de protéines étudiée. L’existence de complexes insolubles binaires (Ca-Protéines et/ou Ca-AP) et ternaires (Ca-AP-Protéines) pour des pHs ≤ 7.0 a été observée dans des dispersions de concentrés commerciaux. Autour du pH neutre, les protéines sont impliquées dans des complexes solubles avec l’AP et le Ca : (i) de types binaires majoritairement et (ii) ternaires plus rarement à pH 7.5. A contrario, les isolats commerciaux composés de protéines hautement dénaturées, présentaient une faible solubilité. Le pouvoir d’association au Ca dans les systèmes de protéines extraites en laboratoire dépendait principalement des taux d'AP co-extraits. Plus riches en AP, les dispersions de vicilines 7S présentaient de meilleures capacités à chélater le Ca par comparaison aux légumines 11S. L’agrégation thermique a induit une modification du type et de la taille des complexes formés. En conséquence, en fonction des concentrations en ions Ca ajoutées, des teneurs en AP et des conditions de pH, il semble possible de contrôler la stabilité colloïdale des systèmes de protéines de légumineuses. Ces travaux ont permis d’acquérir des connaissances intéressantes à propos des ingrédients optimaux et/ou des conditions de formulation préférentielles à utiliser pour maîtriser l’élaboration, le goût et la stabilité des aliments à base de légumineuses.

This PhD project focused on improving knowledge about the interactions that may exist between faba bean and pea proteins, calcium ions and phytates (PA) in order to develop strategies aimed at improving properties of ingredients. PA is a polyphosphate compound, which can bind to interesting molecules such as proteins and Ca. Consequently, PA can play a major role in colloidal stability of protein systems while modulating the formation of complexes. Various levels of complexity were investigated from commercial concentrate and isolate ingredients to laboratory-scale protein fractions (total globulins, 7S vicilins, 11S legumins and 2S albumins). The impacts of thermal denaturation were also studied. The results evidenced that molecular interactions are influenced by the environmental medium including pH, and molar concentrations but also depended on ingredient and fraction types. Insoluble binary (Ca-Proteins and/or PA-Ca) and ternary complexes (PA-Ca-Proteins) were evidenced for pH ≤ 7.0 in concentrate dispersions. Around neutral pH, proteins were involved in soluble binary complexes with PA and Ca. Even small amounts of soluble ternary complexes were identified at pH 7.5. Alongside, highly denatured protein structures of commercial isolate ingredients resulted in low solubility. Calcium binding capacities of laboratory scale protein systems were shown to be mainly driven by phytic acid. Significantly higher PA content in 7S vicilin dispersions led to better calcium chelation properties vs 11S legumin ones (lower in PA). Thermal aggregation resulted in modified complexes in terms of types and sizes. Consequently, depending on added calcium ions, phytic acid contents and pH conditions, it seems possible to monitor the colloidal stability of protein systems. These new findings provided interesting data about adequate ingredients and/or environmental conditions to be preferentially used to master formulation, taste and stability of pulse-based foods.