Étude des protéines du système laitier ovin et de leurs transformations par hydrolyse et par fermentation lors de la fabrication des yaourts

• Auteur / Autrice : Khaled El-Zahar
• Direction : Jean-Marc Chobert, Thomas Haertlé
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Chimie. Chimie agroalimentaire
• Date : Soutenance en 2004
• Etablissement(s) : Nantes
• Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale chimie biologie (Nantes....-2008)
• Partenaire(s) de recherche : Autre partenaire : Université de Nantes. Faculté des sciences et des techniques

Mots clés

Mots clés contrôlés

Yaourt

Lait de brebis

Lactobacillaceae

Résumé

Quatre types de levains ont été utilisés pour la fabrication de yaourts à partir de laits de brebis ayant subi un pré-traitement thermique différent. Le degré d'hydrolyse des caséines et des protéines du lactosérum dépendait des ferments lactiques utilisés. Au cours de la fermentation, la caséine est davantage dégradée que les caséines S ; l' -lactalbumine (ALA) est davantage dégradée que la -lactoglobuline (BLG). L' -lactalbumine et la -lactoglobuline ont été obtenues pures par chromatographie sur résine échangeuse d'anions. La -lactoglobuline était un mélange des deux variants A et B tandis que l' -lactalbumine n'était composée que d'une seule fraction. La -lactoglobuline existe sous une forme monomérique à pH acide et à faible force ionique mais se dimérise à pH neutre. Contrairement à son homologue bovin, la -lactoglobuline ovine est sensible à l'action de la pepsine. Des hydrolysats pepsiques des protéines du lactosérum ont montré une activité antimicrobienne contre Escherichia coli, Bacillus subtilis et Staphylococcus aureus.

Four set of starters have been used for the fabrication of yoghurts from ovine milk pre-heated in different conditions. The degree of hydrolysis of caseins and whey proteins depended on the starter used. During fermentation, -casein was more hydrolysed than S-caseins; -lactalbumin (ALA) was more degraded than -lactoglobulin (BLG). -lactalbumin and -lactoglobulin have been obtained in a pure form by anion-exchange chromatography. -lactoglobulin was a mixture of A and B variants. -lactalbumin was obtained as an unique variant. -lactoglobulin was monomeric at acid pH and low ionic strength but became dimeric at neutral pH. At the opposite of its bovine counterpart, ovine -lactoglobulin was susceptible to pepsinolysis. Peptic hydrolysates of whey proteins showed an antibacterial activity against Escherichia coli, Bacillus subtilis and Staphylococcus aureus.