Amélioration d'une transglutaminase active à froid pour la préparation de nouveaux biomatériaux protéiques.
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Auteur / Autrice : | Han Liu |
Direction : | Corinne Nardin, Yi Zhang |
Type : | Projet de thèse |
Discipline(s) : | Chimie analytique |
Date : | Inscription en doctorat le 08/02/2022 |
Etablissement(s) : | Pau |
Ecole(s) doctorale(s) : | Sciences Exactes et leurs Applications |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : Institut des sciences analytiques et de Physico-chimie pour l'Environnement et les Matériaux |
Mots clés
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Mots clés libres
Résumé
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La transglutaminase (TGase, EC 2.3.2.13) catalyse les réactions entre les groupes γ-carboxamide des résidus de glutamine (les donneurs d'acyle) et les résidus de lysine, les amines primaires ou les molécules d'eau (les accepteurs d'acyle) pour former des liaisons isopeptidiques, libérant entre-temps de l'ammoniac . Cette thèse consiste en trois objectifs : (1) expression hétérologue d'une TGase active à froid, (2) ingénierie rationnelle de la TGase pour améliorer sa thermostabilité, et (3) biofabrication d'un nouveau biomatériau à base de protéines à l'aide de la TGase modifiée.