Thèse soutenue

Recherches structurales et fonctionnelles sur les peptides riches en histidine présentant des activités élevées antimicrobienne, de transfection et de transduction lentivirale.
FR  |  
EN
Accès à la thèse
Auteur / Autrice : Morane Lointier
Direction : Burkhard Bechinger
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Chimie - Biologie
Date : Soutenance le 11/12/2020
Etablissement(s) : Strasbourg
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....)
Jury : Président / Présidente : Antoine Kichler
Examinateurs / Examinatrices : Gilles Guichard, Marie-Thérèse Paternostre
Rapporteurs / Rapporteuses : Christina Sizun, Gilles Guichard

Résumé

FR  |  
EN

La famille LAH4 comprend des dérivés de ce peptide, cationiques et capables de se structurer en hélice α amphipathique en fonction du pH de l’environnement. Ils interagissent et perturbent les membranes, sont utilisées pour diverses applications biologiques : antimicrobiennes, de transfection et de transduction. Le travail de cette thèse a pour but de comprendre la relation entre la similitude des séquences et la variété des activités biologiques. Il s’articule en trois parties : tout d’abord, l’étude de l’effet de la modification de la séquence sur deux séries « LAH4-An » et « LAH4-Ln » basées sur le changement de l’angle hydrophile ; puis l’étude des conditions de fibrillation de LAH4-A4, LAH4-L1 et LAH4 afin de mieux comprendre leurs auto-assemblages puisque la formation de fibres s’est montrée important pour la transduction. Et enfin, la détermination de la structure des fibres de LAH4-A4 puisqu’elle est essentielle pour comprendre leurs mécanismes d’action.