Thèse soutenue

Caractérisation de deux enzymes du métabolisme primaire chez Arabidopsis thaliana : la phosphoglycérate mutase et la phosphoglycolate phosphatase
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Auteur / Autrice : Pauline Duminil
Direction : Nathalie Glab-Perret
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biologie
Date : Soutenance le 18/12/2019
Etablissement(s) : Université Paris-Saclay (ComUE)
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Sciences du végétal : du gène à l'écosystème (Orsay, Essonne ; 2015-....)
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Institut des sciences des plantes de Paris-Saclay (Gif-sur-Yvette, Essonne ; 2015-....)
établissement opérateur d'inscription : Université Paris-Sud (1970-2019)
Jury : Président / Présidente : Anja Krieger-Liszkay
Examinateurs / Examinatrices : Nathalie Glab-Perret, Anja Krieger-Liszkay, Jean Alric, Andreas P. M. Weber, Pierre Pétriacq, Pierre Carol
Rapporteurs / Rapporteuses : Jean Alric, Andreas P. M. Weber

Résumé

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Les plantes sont des organismes sessiles. Elles doivent réagir rapidement et efficacement aux stress biotiques et abiotiques qu’elles subissent. Pour cela, elles utilisent plusieurs niveaux de régulation. L’un d’eux, rapide et réversible, consiste a effectuer des modifications post-traductionnelles (PTMs) sur ses enzymes. La PTM la plus répandue est la phosphorylation protéique, qui intervient dans diverses voies du métabolisme primaire. La glycolyse permet la production d’énergie (ATP) et de pouvoir réducteur à partir de glucose. La régulation de la phosphoglycérate mutase d’Arabidopsis thaliana (AtiPGAM) a été étudiée grâce à une analyse d’un site de phosphorylation dans le but d’élucider le mécanisme réactionnel. La photorespiration est un processus essentiel pour les organismes photosynthétiques. Ce cycle, initié par l’activité oxygénase de la ribulose-1,5-biphosphate carboxylase / oxygénase (RuBisCO), produit notamment une molécule de 2-phosphoglycolate (2-PG), toxique pour la plante. Le recyclage, couteux, du 2-PG par le cycle photorespiratoire se déroule dans quatre compartiments (chloroplaste, peroxysome, mitochondrie et cytosol). Sept des huit enzymes du cycle photorespiratoire sont phosphorylables. La phosphoglycolate phosphatase (AtPGLP1), première enzyme du cycle, est associée à quatre phosphosites. Des approches in vitro et in planta développées chez A. thaliana ont permis d’acquérir de nouvelles données sur la régulation post-traductionnelle de cette protéine, à la fois par phosphorylation et par oxydo-réduction.