Étude fonctionnelle de facteurs de maturation tardifs des protéines fer-soufre chloroplastiques chez A. thaliana
Auteur / Autrice : | Mélanie Roland |
Direction : | Nicolas Rouhier, Jérémy Couturier |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Biologie et écologie des forêts et des agrosystèmes |
Date : | Soutenance le 27/11/2019 |
Etablissement(s) : | Université de Lorraine |
Ecole(s) doctorale(s) : | École doctorale SIReNa - Science et ingénierie des ressources naturelles (Lorraine) |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : Interactions Arbres Micro-organismes (Nancy) |
Jury : | Président / Présidente : Frédéric Gaymard |
Examinateurs / Examinatrices : Nicolas Rouhier, Jérémy Couturier, Sandrine Ollagnier-de Choudens, Béatrice Py, Claude Didierjean | |
Rapporteurs / Rapporteuses : Sandrine Ollagnier-de Choudens, Béatrice Py |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Mots clés libres
Résumé
De nombreux processus cellulaires tels que la respiration, la photosynthèse, l'assimilation du soufre et de l'azote ou encore la synthèse de vitamines ou de métabolites secondaires, dépendent de protéines à centre fer-soufre (Fe-S). Chez les plantes, la maturation de protéines Fe-S chloroplastiques, mitochondriales et cytosoliques ou nucléaires repose sur les machineries SUF, ISC et CIA respectivement. Dans le chloroplaste, un centre Fe-S, assemblé sur un complexe d'échafaudage SUFBC2D, est transféré via un ensemble de protéines de transfert vers les protéines cibles. L’objectif était de comprendre le rôle des protéines de transfert SUFA1, IBA57.2 et NFU1 en analysant leur capacité à lier des centres Fe-S et en isolant leurs partenaires au sein de la machinerie SUF et parmi les cibles chloroplastiques connues afin d’élucider les mécanismes moléculaires de ces interactions. Les expériences de reconstitution de centres Fe-S in vitro à partir des protéines recombinantes ont montré que SUFA1, NFU1 et le complexe SUFA1-IBA57.2 lient différents types de centres Fe-S. De plus, NFU1 incorpore un centre [4Fe-4S] au sein d’un dimère qui peut être transféré vers SUFA1, mais aussi vers les protéines cibles ISPG et THIC, deux enzymes impliquées dans la synthèse des isoprénoïdes et de la thiamine. L’ensemble des interactions identifiées par double hybride en levure et/ou BiFC pour ces protéines, mais aussi pour NFU2, NFU3 et HCF101, ont permis d’affiner leurs rôles respectifs dans la maturation des quelques 50 protéines Fe-S chloroplastiques.