Caractérisation fonctionnelle de BamB, protéine impliquée dans la biogénèse de la membrane externe et la virulence de Salmonella
Auteur / Autrice : | Fatémeh Namdari |
Direction : | Isabelle Virlogeux-Payant |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Sciences de la Vie et de la Santé |
Date : | Soutenance le 26/03/2013 |
Etablissement(s) : | Tours |
Ecole(s) doctorale(s) : | École doctorale Santé, Sciences Biologiques et Chimie du Vivant (Centre-Val de Loire) |
Partenaire(s) de recherche : | Equipe de recherche : Infectiologie et santé publique (Tours) |
Jury : | Président / Présidente : Agnès Rosenau-Ilias |
Examinateurs / Examinatrices : Jean Yves Madec, Christophe Grangeasse | |
Rapporteurs / Rapporteuses : Françoise Norel-Bozouklian, Rome Voulhoux |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
La protéine BamB est une lipoprotéine de membrane externe appartenant au complexe BAM (β-Barrel Assembly Machinery) et impliquée dans l’assemblage des protéines de membrane externe (PME), la sensibilité aux antibiotiques, le contrôle de l’expression des trois systèmes de sécrétion de type III (T3SS) et la virulence de Salmonella. Chez E. coli, au sein du complexe BAM, elle interagit directement avec la protéine BamA. De plus, chez cette bactérie, BamB présente une activité sérine-thréonine kinase. Afin de mieux caractériser le rôle de BamB, nos objectifs ont été d’étudier (1) l’impact de l’altération de l’interaction de BamB avec le complexe BAM ou de sa séquestration dans le cytoplasme sur l’ensemble des rôles décrits de BamB et (2) l’activité kinase putative de BamB chez Salmonella. Nos résultats montrent que certains rôles de BamB sont dissociables entre eux et que l’interaction BamA/BamB n’est pas requise pour le rôle de BamB dans le contrôle de l’expression des T3SS, la virulence de Salmonella et l’assemblage des PME à la membrane externe. Aucune activité kinase ni aucune activité cytoplasmique de la protéine n’a pu être formellement démontrée.