Thèse soutenue

Contributions à l'étude de l'architecture et de l'évolution des ribozymes
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Auteur / Autrice : Mélanie Meyer
Direction : Benoît Masquida
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biophysique et biologie structurale
Date : Soutenance le 13/09/2013
Etablissement(s) : Strasbourg
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Génétique moléculaire, génomique et microbiologie (Strasbourg)
Jury : Président / Présidente : Jean Cavarelli
Examinateurs / Examinatrices : Bruno Sargueil, Eric Westhof
Rapporteurs / Rapporteuses : Stéphane Thore, Satoko Yoshizawa

Résumé

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Les ARNnc sont impliqués dans la régulation de l’expression des gènes via divers mécanismes. Ils adoptent des structures 3D composées à 70% de pb WC formant des hélices de types A liées entre elles par des jonctions modulaires ayant des caractéristiques géométriques spécifiques. Nous avons identifié un nouveau motif 3D d’ARN apparenté au kturn, le pk-turn. Le pk-turn, situé dans la RNase P bactérienne permet, comme le k-turn, la formation d’un angle de 60° entre les hélices P16 & P17 avec cependant des exigences de séquences et de structure différentes. Le 2nd ribozyme qui a focalisé mon attention est le LCrz observé dans l’intron siamois (GIR2/LCrz) identifié dans le pré-ARNr 18S de la petite sous unité du ribosome eucaryote du myxomycète D. iridis. LCrz catalyse une réaction de branchement, équivalente à la première étape de l’épissage par les introns de groupe II, dans un contexte structural proche des introns du groupe I. Nous avons résolu la structure cristallographique du LCrz à une résolution de 2.5Å révélant un repliement inattendu. Cette structure a été confirmée par des expériences de SAXS. Ce travail nous permet de souligner la relation entre structure et fonction dans l'évolution des ribozymes.