Étude d’états multiple dans les protéines par Résonance Magnétique Nucléaire : Méthodologie du traitement des données de dispersion de relaxation

par Jean-Pierre Placial

Thèse de doctorat en Chimie

Sous la direction de Carine Van Heijenoort.

Soutenue en 2013

à Paris 6 .


  • Résumé

    Cette thèse porte sur l’identification d’une nouvelle source d’erreur systématique des expériences de dispersion de relaxation. Cette technique permet une caractérisation de l’échange conformationnel dans les protéines. Elle se base sur l’échange chimique d’un noyau entre différents environnements électroniques pendant une succession d’échos de spin. À travers une étude de la dynamique des spins en échange chimique lors des échos de spin, la source d’erreur a été identifiée. Celle ci provient de l’utilisation simultanée de deux approximations non compatibles : la description de l’évolution de l’aimantation avec une constante de relaxation effective et l’utilisation de l’intensité recueillie sans écho de spin pour la mesure de cette constante. Le mesurande ainsi évalué n’est alors pas une constante. Cette erreur peut provoquer de grandes différences entre les courbes attendues et celle obtenues et ainsi engendrer, si elle n’est pas prise en compte, des erreurs importantes dans le traitement des données de dispersion de relaxation. Un script d’ajustement des données est proposé tenant compte de la source d’erreur identifiée permettant un traitement fiable. Les expériences de dispersion de relaxation de l’azote et du proton amide ont été effectuée sur deux protéines : le domaine 1 de l’annexine 1 humaine et la petite protéine G Arf1. Les données ont été traitées avec le script d’ajustement des données.

  • Titre traduit

    Multiple strates in proteins studied by nuclear magnetic resonance : Methodology of relaxation dispersion data treatment


  • Résumé

    This thesis deals with the identification of a new source of error concerning the treatment of data acquired with relaxation dispersion experiments. This method may be used to characterize conformational exchange in proteins and is based on the chemical exchange of nuclei between different electronic environments during a series of spin echoes. The source of error was identified through the study of spin dynamics. Its come from the simultaneous use of two approximations: the description of magnetization’s evolution with a single relaxation constant and the use of an intensity recorded without spin echoes as reference to estimate this constant. This can significantly distort the relaxation dispersion curves and thus provoke an inaccurate treatment. A script was written for an accurate treatment, which take into account the identified source of error. Relaxation dispersion of amid nitrogen and proton were performed on two proteins: the domain 1 of human annexin 1 and the small G protein Arf1. The data were treated with the script.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (VI-172 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p.169-172

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Accessible pour le PEB
  • Cote : T PARIS 6 2013 754
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