Thèse soutenue

Étude d’états multiple dans les protéines par Résonance Magnétique Nucléaire : Méthodologie du traitement des données de dispersion de relaxation
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Auteur / Autrice : Jean-Pierre Placial
Direction : Carine Van Heijenoort
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Chimie
Date : Soutenance en 2013
Etablissement(s) : Paris 6

Mots clés

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Mots clés contrôlés

Résumé

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Cette thèse porte sur l’identification d’une nouvelle source d’erreur systématique des expériences de dispersion de relaxation. Cette technique permet une caractérisation de l’échange conformationnel dans les protéines. Elle se base sur l’échange chimique d’un noyau entre différents environnements électroniques pendant une succession d’échos de spin. À travers une étude de la dynamique des spins en échange chimique lors des échos de spin, la source d’erreur a été identifiée. Celle ci provient de l’utilisation simultanée de deux approximations non compatibles : la description de l’évolution de l’aimantation avec une constante de relaxation effective et l’utilisation de l’intensité recueillie sans écho de spin pour la mesure de cette constante. Le mesurande ainsi évalué n’est alors pas une constante. Cette erreur peut provoquer de grandes différences entre les courbes attendues et celle obtenues et ainsi engendrer, si elle n’est pas prise en compte, des erreurs importantes dans le traitement des données de dispersion de relaxation. Un script d’ajustement des données est proposé tenant compte de la source d’erreur identifiée permettant un traitement fiable. Les expériences de dispersion de relaxation de l’azote et du proton amide ont été effectuée sur deux protéines : le domaine 1 de l’annexine 1 humaine et la petite protéine G Arf1. Les données ont été traitées avec le script d’ajustement des données.