Cristallographie des petites molécules et des protéines à très haute résolution
Auteur / Autrice : | Maqsood Ahmed |
Direction : | Claude Lecomte, Christian Jelsch |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Chimie |
Date : | Soutenance le 30/05/2012 |
Etablissement(s) : | Université de Lorraine |
Ecole(s) doctorale(s) : | SESAMES - Ecole Doctorale Lorraine de Chimie et Physique Moléculaires |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : CRM2 - Cristallographie, Résonance Magnétique et Modélisation - UMR 7036 |
Jury : | Président / Présidente : Philippe Guionneau |
Examinateurs / Examinatrices : Claude Millot | |
Rapporteurs / Rapporteuses : Nour-Eddine Ghermani, Smail Triki |
Mots clés
Résumé
La cristallographie des rayons-X à ultra-haute résolution permet d'analyser la distribution de charge des molécules et d'étudier les interactions intermoléculaires avec précision. Des études structurales de plusieurs composés à base de thiophène ont été menées à bien, et le phénomène de désordre a été discuté. Des analyses expérimentales et théoriques de la densité de charge de deux molécules importantes ont été réalisées en utilisant le modèle d'atome multipolaire. Un nouveau modèle d'atomes virtuels est également testé : il permet le calcul rapide des propriétés électrostatiques. La liaison hydrogène avec l'oxygène comme accepteur est étudiée par l'analyse extensive de plus de 500.000 structures cristallines. Les résultats de stéréochimie sont comparés avec la densité électronique des atomes d'oxygène dans différents environnement chimiques, ce qui permet de montrer la dépendance directionnelle des liaisons hydrogène et des formes et orientations des paires d'électrons libres. Finalement, il est montré qu'en l'absence de données de diffraction des rayons X à haute résolution, le principe de transférabilité des paramètres de la densité électronique peut être exploité pour étudier les propriétés électrostatiques et les interactions intermoléculaires. Ce principe a été utilisé avec succès sur une petite molécule à base de thiophène et sur la protéine FAD-dépendante Cholestérol oxydase