Etude génétique et structurale de Uup, une ATPase impliquée dans la recombinaison illégitime chez les bactéries
par Mónica Yolanda Burgos Zepeda
Thèse de doctorat en Microbiologie
Sous la direction de Elie Dassa.
Soutenue en 2011
à Paris 6 .
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Résumé
Au cours de ce travail de thèse, nous avons réalisé une étude génétique et structurale de la protéine Uup chez Escherichia coli. Cette protéine cytosolique, qui appartient à la superfamille des ATPases ABC (« ATP-binding cassette »), est impliquée dans la recombinaison illégitime chez les bactéries, à savoir l’excision précise de transposons. La délétion du gène uup provoque un fort accroissement de la fréquence de cet évènement (pour les Tn10 et Tn5). Une telle augmentation est également observée chez des mutants conditionnels intervenant dans la réplication de l’ADN. Tout d’abord, Uup est constituée de deux domaines ATPasiques conservés et séparés par une région Linker de 75 résidus, ainsi que d’un domaine carboxyl-terminal de 90 résidus. Étant donné qu’Uup se fixe sur l’ADN, d’une part les paramètres de cette interaction ont été déterminés ; d’autre part, le CTD et le Linker se sont révélés constituer deux domaines qui participent directement à la fixation d’Uup sur l’ADN. Notamment, le CTD a été caractérisé sur les plans biochimique et structural. Puis, afin d’évaluer le rôle d’Uup dans la réplication de l’ADN, sa capacité de fixation sur des structures mimant des intermédiaires de réplication a été testée. Enfin, le double mutant priA et uup a été construit et s’est avéré non viable. Ceci suggère que la fonction de PriA, protéine impliquée chez les bactéries dans le redémarrage des fourches de réplication bloquées, est essentielle dans un contexte dépourvu d’Uup
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Titre traduit
Genetic and structural study of Uup, an ATP-Binding Cassette protein implicated in the illegitimate recombinaison in bacteria
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Pas de résumé disponible.
