Biosynthèse et mécanisme d'action des microcines sidérophores, peptides antibactériens sécrétés par les entérobactéries

par Gaëlle Vassiliadis

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de Jean Peduzzi et de Sylvie Rebuffat.

Soutenue en 2009

à Paris 6 .

mots clés

• Peptide antibactérien
• Sidérophore
• Modification post-traductionnelle
• Microcine
• Entérobactine

Résumé

Les microcines sont des peptides antimicrobiens de faible poids moléculaire synthétisés par les entérobactéries et impliqués dans les compétitions microbiennes du microbiote intestinal. La microcine E492 (MccE492) fut le premier peptide sidérophore décrit. En effet, cette microcine porte une modification post-traductionnelle originale apparentée aux sidérophores de type catécholate. Nous avons montré que l’entérobactine est un précurseur de la biosynthèse de la partie sidérophore de MccE492. De plus, deux gènes portés par le système génétique impliqué dans la biosynthèse de MccE492, mceC et mceD, se sont avérés indispensables pour l'acquisition de cette modification post-traductionnelle. Ces résultats nous ont permis d’établir un modèle de biosynthèse de MccE492. D’autre part, deux autres microcines, les microcines MccM et MccH47, ont été isolées et caractérisées. Celles-ci adoptent la même modification post-traductionnelle que MccE492. Ces trois microcines forment par conséquent une nouvelle famille, la famille des microcines sidérophores, agissant sur les bactéries cibles selon un mécanisme dit de « cheval de Troie ».

Titre traduit

Biosynthesis and mechanism of action of siderophore microcins, antibacterial peptides secreted by enterobacteria

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