Origine enzymatique de la respiration aérobie : étude évolutive des HCOs et caractérisation d'un modèle choisi : l'oxydase cbb3 de Sulfurihydrogenibium azorense
par Anne-Lise Ducluzeau
Thèse de doctorat en Sciences de la vie et de la santé. Microbiologie moléculaire et biotechnologie
Sous la direction de Wolfgang Nitschke.
Soutenue en 2009
à Aix-Marseille 1 , en partenariat avec Université de Provence. Section sciences (autre partenaire) .
mots clés-
Résumé
Dans la chaîne membranaire mitochondriale de transduction de l’énergie, le complexe IV est l’élément ultime qui permet la réduction de l’accepteur final d’électrons, le dioxygène (O2). C’est l’enzyme qui, par excellence, utilise l’O2 dans un but bioénergétique. Chez les procaryotes, cette fonction est assumée par de multiples homologues du complexe IV formant la superfamille des HCOs (Heme-Copper Oxydase). Celle-ci regroupe 3 types d’O2 réductases (SoxB, SoxM et cbb3) et les NO réductases qui participent à la dénitrification dissimilatrice. L’établissement de l’histoire évolutive des HCOs chez les procaryotes revient à approcher les origines de la capacité d’utilisation de l’O2 comme oxydant fort par les organismes vivants. Il s’agit d’un sujet controversé : les principales études évolutives concernant les HCOs s’opposent aux données de la Paléogéochimie qui montrent que l’O2 était absent de l’atmosphère terrestre jusqu’à l’avènement de la photosynthèse oxygénique par les Cyanobactéria (-2, 7 milliards d’années). Nous avons entrepris de réévaluer l’histoire évolutive des HCOs. Notre méthodologie s’est basée sur l’établissement de phylogénies de divers éléments des complexes HCOs, mises en contact de données structurales et fonctionnelles. Guidés par ces données, nous avons choisi l’oxydase cbb3 de Sulfurihydrogenibium azorense comme nouveau modèle enzymatique expérimental. Les résultats obtenus suggèrent que les O2 réductases SoxB/M et cbb3 sont 2 systèmes respiratoires mis en place indépendamment chez les Archaea (SoxB/M) et les Bactéria (cbb3). La NO réductase pourrait avoir fait partie répertoire protéique de LUCA et se positionne ainsi comme ancêtre le plus probable de la superfamille. Nous proposons un mécanisme hypothétique de conversion fonctionnelle de l’enzyme NO réductase en O2 réductase pour expliquer les émergences de cette dernière activité chez les familles SoxB/M et cbb3. Ce scénario implique que le NO soit le substrat originel des HCOs et a fortiori l’oxydant fort de l’atmosphère primordiale. Nous aboutissons ainsi à une unification de l’histoire évolutive des HCOs avec les données paléogéochimiques qui donnent le NO, a contrario de l’O2, comme une espèce abondante de l’atmosphère primordiale.
-
Titre traduit
Enzymatic origin of aerobic respiration : evolutionary study of Heme-copper Oxidases
-
Pas de résumé disponible.
