Identification du facteur catalytique du processus d’édition des ARN des organites chez les plantes

par Véronique Salone

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et moléculaire

Sous la direction de Claire Lurin et de Ian Small.

Soutenue le 18-07-2008

à Evry-Val d'Essonne en cotutelle avec l'University of Western Australia , dans le cadre de Ecole doctorale des Génomes aux organismes (Versailles ; 2000-2015) .

Le président du jury était Francis Quétier.

Les rapporteurs étaient Geneviève Dujardin, José Gualberto, Christian Schmitz-Linneweber.

mots clés

• Domaine DYW
• ARN -- Édition -- Thèses et écrits académiques
• Protéines -- Thèses et écrits académiques
• Organites végétaux -- Thèses et écrits académiques

Résumé

Chez les plantes, l’édition des ARN dans les organites conduit principalement à des conversions de cytidines en uraciles. Des protéines de la famille PPR (pentatricopeptide repeat) sont impliquées dans ce processus. Mon travail a permis de montrer que le domaine DYW présent chez certaines protéines PPR présente des homologies avec le site catalytique de cytidines désaminases et que sa distribution phylogénétique corrèle avec celle de l’édition dans la lignée verte. Par ailleurs, chez A. thaliana, l’analyse de mutants affectés dans l’expression du gène AtDYW1, codant une protéine uniquement constituée du domaine DYW et d’un peptide signal pour les organites, a révélé l’existence de plantules au développement très affecté et pour lesquelles plusieurs défauts d’édition dans des ARNm chloroplastiques ont pu être caractérisés. Pris ensemble, ces éléments suggèrent que le domaine DYW ou la protéine AtDYW1 pourraient être l’enzyme centrale catalysant les réactions d’édition.

Titre traduit

Identification of the RNA editing enzyme in plant organelles

Résumé

RNA editing in plants organelle transcripts is a proccess leading to specific post-transcriptional pyrimidine interconversions (mainly C-to-U). Recently a few pentratricopeptide repeat (PPR) proteins were described to be essential in this process. During my PhD, I found that the DYW domain of PPR proteins show similarities with the active site of cytidine deaminases, and that the phylogenetic distribution of this domain is strictly correlated with RNA editing in green plants. In addition, in A. thaliana, the AtDYW1 gene encodes a protein made of a targeting signal to the organelles and a DYW domain. Mutant lines in which this gene has been targeted for knock-down exhibit strongly altered development. In the affected seedlings, AtDYW1 gene expression is specifically decreased, and several editing defects in plastids transcripts were characterized.Taken together, these data support the hypothesis that the DYW domain and the AtDYW1 protein may be the central enzyme in the RNA editing.