Gels et films de gélatine : structure et propriétés fonctionnelles

par Nadia El Harfaoui

Thèse de doctorat en Physique

Sous la direction de Madeleine Djabourov.

Soutenue en 2007

à Paris 7 .

mots clés

• Gélatine
• Protéines
• Rhéologie
• Enthalpie

Résumé

La gélatine est une protéine obtenue par l'hydrolyse du collagène natif. Elle est utilisée dans plusieurs applications alimentaires, pharmaceutiques et photographiques. . . . Nous avons étudié les gels de gélatine de différentes origines (osséine chaulée, peau de porc et peau bovine chaulée), caractérisés par leur point isoélectrique, leur Bloom, leurs masses molaires et leur l'indice de polydispersité. Une comparaison de ces trois types de gélatines est établie, dans un premier temps sur la base de leurs propriétés moléculaires. Nous avons ensuite étudié les propriétés structurales : le taux d'hélice par une mesure optique et l'enthalpie de formation et de fusion des hélices, par calorimétrie, avec les mêmes protocoles thermiques, pour diverses concentrations. Nous avons examiné la corrélation entre le module élastique (G') et la concentration en hélice (Chel) des gels sur une large gamme de concentration pour les différentes sources de gélatine et leurs extractions, et nous avons établi une courbe maîtresse. Nous avons analysé les propriétés thermiques des films, préparés à partir des solutions de gélatine dans l'eau ou dans l'eau + glycérol, sèches dans des conditions de taux d'humidité bien contrôlée, à température ambiante. Nous avons établi un diagramme de phases comprenant les gels et les films en milieu aqueux. Les méthodes de caractérisation sont : polarimétrie, rhéologie et calorimétrie.

Titre traduit

Gelatin gels and films of structural and functional properties

Résumé

Gelatin is a protein obtained by the partial hydrolysis of natural collagen derived from mammal connective tissue skin and bones. Gelatin gels are widely used in many applications including pharmaceutical, food and photographic industries. We studied gelatin gels from different sources (bones, pig skins or beef bides), characterised by their isoelectric point, Bloom, molecular weight and index of polydispersity. We investigated firstly the structural properties: the helix amounts by optical rotation measurements and the enthalpy of helix formation and melting, with the same thermal protocols, for various concentrations. Comparison between the two methods allowed deriving the enthalpy of helix-coil transition and melting. We investigated the effect of molecular weight. We examined the correlation between the storage modulus (G') and the helical concentration (Chel) of the gels in a large range of concentrations for different sources of gelatin and various extractions and we established a master curve. We study the thermal properties of films prepared from the solution of gelatin containing water or water+glycerol, dried in well controlled conditions. The methods of investigation are: polarimetry, rheology and calorimetry.