Thèse soutenue

Impact de la structure sur les propriétés interfaciales d'agrégats de protéines globulaires du lactosérum
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Auteur / Autrice : Najet Mahmoudi
Direction : Monique AxelosDominique Durand
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences agroalimentaires. Physicochimie des polymères
Date : Soutenance en 2007
Etablissement(s) : Nantes
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale chimie biologie (Nantes)
Partenaire(s) de recherche : autre partenaire : Université de Nantes. Faculté des sciences et des techniques

Mots clés

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Mots clés contrôlés

Résumé

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Les protéines du lactosérum sont couramment utilisées par l’industrie agroalimentaire pour leurs propriétés émulsifiantes ou moussantes. Lors des traitements thermomécaniques qu’elles subissent au cours des procédés, des agrégats se forment dont le rôle dans la stabilisation des systèmes dispersés est encore mal connu. Au cours de ce travail, des isolats de protéines de lactosérum ont subi des traitements thermiques, couplés ou non à du cisaillement, afin de générer différents types d’agrégats. Nous avons montré par diffusion de la lumière et des neutrons aux petits angles ainsi que par cryo-microscopie électronique en transmission que les agrégats formés en absence de traitements mécaniques en cours de chauffage présentent une structure fractale. La taille de ces agrégats ainsi que leur dimension fractale dépend de la force ionique et de la concentration en protéines pour un pH neutre. En présence d’un cisaillement, des structures plutôt sphériques de taille nanométrique ont pu être mises en évidence. Les études effectuées en tensiométrie dynamique à goutte, sur balance de Langmuir et par AFM ont permis ensuite de caractériser les couches formées à l’interface eau-air par les différents types d’agrégats. Il a pu être ainsi mis en évidence que les propriétés (tension et élasticité dilatationnelle) vont dépendre de la présence de protéines isolées, de la taille des objets ainsi que de la cohésion interne des agrégats