Recherche Avancée

Thèse soutenue

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Auteur / Autrice : Monica Contreras-Dominguez
Direction : Christopher Augur
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Microbiologie, biologie végétale et biotechnologies
Date : Soutenance en 2007
Etablissement(s) : Aix-Marseille 1
Partenaire(s) de recherche : autre partenaire : Université de Provence. Section sciences

Résumé

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Les tanins condensés (TC) sont présents dans de nombreux produits agro-industriels et sont connus pour leurs propriétés anti-nutritionnelles. Ces propriétés peuvent être modulées par des enzymes fongiques. Après criblage, Aspergillus fumigatus MC8 a été retenue pour sa capacité à croître et dégrader 30 % des procyanidines de pomme purifiés qui possèdent un degré de polymérisation moyen de 8 (DP). Le DP augmente de 8 à 15 au cours de la fermentation, coincidant avec une diminution des oligomères de procyanidine. Le pool enzymatique extracellulaire d'Aspergillus fumigatus est capable de dégrader deux dimères, la procyanidine B2 et la procyanidine B1 à un pH entre 6 et 8. Le produit de dégradation principal de la PB2 (PB2-X) a un temps de rétension de 10,5 minutes et une masse m/z de 609. La chromatographie haute pression couplée à la spectrométrie de masse (HPLC/MSn) a permis d'étudier la structure de PB2-X. Egalement, une analyse structurelle de PB2-X a été faite suite à une thiolyse acide. Douze fragments ioniques m/z 565, 547, 457, 439 (deux fragments d'ions) 421, 413, 377, 395, 351, 287 et 277 ont été complètement identifiés. Il en a été déduit qu'une oxygénase d'Aspergillus fumigatus avait modifié l'unité terminale de PB2 sans modifier l'unité d'extension. Une analyse par spectrométrie infrarouge a permis de confirmer la présence d'une lactone au niveau de l'unité terminale. Les mêmes études ont été faites sur PB1 indiquant que dans ce cas, l'unité d'extension était modifiée et non l'unité terminale. Enfin, les conditions de production et de purification de l'enzyme impliquée ont été optimisés