Etude structurale des formes supramoléculaires de la F1F0-ATP synthase de la levure Saccharomyces cerevisiae

par Théodore Weimann

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et médicales. Biologie - Santé

Sous la direction de Jean Velours.

Soutenue en 2006

à Bordeaux 2 .

mots clés

• Saccharomyces cerevisiae
• ATP
• Mitochondries
• Oligomères

Résumé

La F1-F0-synthase est un complexe enzymatique de la membrane interne des mitochondries qui couple l'utilisation du gradient électrochimique de protons à la synthèse d'ATP. Ce complexe est composé d'une vingtaine de sous-unités et existe sous forme oligomérique dans la membrane. Chez S. Cerevisiae, l'importance physiologique de ces oligomères concerne la topologie des crêtes mitochondriales car des mutations qui déstabilisent ces édifices entraînent la déstructuration de la membrane interne. Les sous-unités e, g et 4 de l'ATP synthase sont fortement impliquées dans ce processus. Le travail présenté ici explore la fonction de ces sous-unités dans les oligomères de F1F0-ATP synthase. D'autre part, nous avons mis au point l'observation des tétramères de F1F0-ATP synthase en microscopie électronique.

Titre traduit

Structural Study of surpamolecular structures of F1F0-ATP synthase from the yeast Saccharomyces cerevisiae

Résumé

The F1F0-ATP synthase is an enzymatic complex in the inner membrane of mitochondria that couples the use of the electrochemical proton gradient to ATP synthesis. It is composed of at least 20 subunits and exists as oligomers. In S. Cerevisiae, there is a physiological link between these supramolecular structures and the topology of mitochondrial cristae, because mutations that affect their stability lead to anomalous inner membrane morphology. Subunits e, g and 4 are implied in this process. In this work, we studied the function of these subunits in formation of oligomers of ATP synthase. We have also determined conditions for observing single particles of tetrametric ATP synthases with electron microscopy.