Thèse soutenue

Etude des intéractions responsables des propriétés rhéologiques des gels acides laitiers après brassage
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Auteur / Autrice : Marie Renan-Gamand
Direction : Marie-Hélène Famelart
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Halieutique
Date : Soutenance en 2005
Etablissement(s) : Agrocampus Rennes (2004-2008)

Mots clés

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Mots clés contrôlés

Résumé

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L'objectif de cette étude était de déterminer la nature des intéractions responsables des propriétés rhéologiques des gels acides de lait écrémé brassés, tels que les yaourts brassés maigres, et plus particulièrement de comprendre pourquoi ces propriétés rhéologiques évoluent après brassage. Dans une première approche des gels de propriétés rhéologiques variables ont été préparés et le devenir de ces propriétés a été évalué à l'issue du brassage et au cours du stockage du gel brassé. Dans une deuxième approche les conditions physicochimiques ont été modifiées au moment du brassage de gels de propriétés rhéologiques constantes, et l'impact de ces modifications sur les propriétés rhéologiques des gels brassés a été évalué. Les augmentations de modèle élastique et de viscosité après brassage ne sont que partiellement expliquées par la post-acidification. Elles sont principalement dues à la formation d'interactions dans le produit après la destruction partielle du réseau lors du brassage. Ces interactions hydrophobes ne sont pas impliquées. Il s'agirait principalement de liaisons hydrogène entre les constituants du gel (protéines, eau, exo-polysaccharides). La formation des ponts disulfures à l'issue du brassage n'est pas exclue mais doit être confirmée. Les interactions ioniques formées par l'intermédiaire du calcium limitent l'augmentation du module élastique après brassage. Si ce travail a permis une meilleure compréhension du phénomène de " reprise de texture ", il a été également montré que l'utilisation de ferments producteurs d'EPS augmente la viscosité des gels brassés et intensifie l'augmentation après brassage de façon plus importante que la modification des conditions physicochimiques faisant varier la nature et la force des interactions entre protéines