Thèse soutenue

Etude structurale, dynamique et fonctionnelle par résonance magnétique nucléaire de la méthionine sulfoxyde réductase A d'Escherichia coli
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Auteur / Autrice : Nicolas Coudevylle
Direction : Manh Thông Cung
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Génie des procédés
Date : Soutenance en 2005
Etablissement(s) : Vandoeuvre-les-Nancy, INPL

Mots clés

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Résumé

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Les méthionine sulfoxyde réductases (Msr) sont une famille d'enzymes capables de réduire les méthionines sulfoxydes, générées en condition de stress oxydant, en méthionine. Nous avons entrepris l'étude structurale et dynamique par RMN de la forme réduite et d'une forme oxydée de la Msr de classe A d'Escherichia coli. Nous avons ainsi résolu les structures tridimensionnelles en solution de ces deux formes et pu caractériser leur dynamique en solution. Nous avons, de plus, entrepris l'étude du complexe non covalent enzyme/substrat, déterminé les valeurs de KD locaux, et réalisé l'étude préliminaire de l'intermédiaire acide sulfénique intervenant lors du cycle catalytique. L'ensemble de ces résultats conduit à une meilleure connaissance des déterminants structuraux et dynamiques intervenant lors d'une cycle catalytique de cette classe d'enzyme mais aussi lors de l'interaction avec le substrat (notamment en terme de spécificité) et avec la thiorédoxine.