Caractérisation par RMN du proton cytochrome c en environnement membranaire modèle

par Soizic Chevance

Thèse de doctorat en Biologie

Sous la direction de Arnaud Bondon.

Soutenue en 2004

à Rennes 1 .

mots clés

• Cytochromes
• Protéines membranaires
• Micelles
• Liposomes
• Protéines -- Repliement
• Résonance magnétique nucléaire

Résumé

L'étude par spectroscopie Visible et RMN 1H du cytochrome c en environnement membranaire modèle, montre que cette interaction provoque une augmentation de la mobilité du squelette protéique, consistant avec un état de globule fondu, et induit un changement de coordination du fer de l'hème. Différentes formes micellaires sont détectées à pH 7,0 selon le ratio molaire protéine:surfactant/lipide: deux formes hexacoordinées de bas spin, probablement His18?Fe?His26 et His18?Fe?His33, et une forme pentacoordinée de haut spin (His18?Fe). Le fer de ces formes micellaires non natives est capable de fixer de façon stable des ligands exogènes (CN-, CO). Ainsi, l'attribution des protons de l'hème a pu être réalisée. L'estimation de la vitesse de transfert d’électron du cyanocytochrome c micellaire par auto-échange, établie à 2,5. 10 4 M. S-1, ne met pas en évidence de différence significative avec la forme native. Ces résultats sont discutés par rapport aux fonctions de transporteur d'électron et de promoteur précoce de l'apoptose, remplies par le Cytochrome c dans la cellule.

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