Auteur / Autrice : | Katia D'Ambrosio |
Direction : | André Aubry |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Sciences chimiques |
Date : | Soutenance en 2004 |
Etablissement(s) : | Nancy 1 en cotutelle avec Universita degli studi di Napoli Federico II |
Partenaire(s) de recherche : | autre partenaire : Université Henri Poincaré Nancy 1. Faculté des sciences et techniques |
Mots clés
Résumé
Ces travaux de thèse concernent l'étude structurale de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase NADP dépendante non phosphorylante de Streptococcus mutans (GAPN) et de la glutarédoxine (Grx) de peuplier (Populusr Trichorpa). La GAPN appartient à la famille des aldéhyde déshydrogénases (ALDH), qui sont des enzymes qui oxydent les aldéhydes en acides carboxyliques. La réaction catalytique se déroule en deux étapes: une étape d'acylation et une de déacylation. Dans but de caractériser les facteurs structuraux et moléculaires impliqués dans l'efficacité de la réaction, nous avons résolu la structure d'un intermédiaire thioacylenzyme et la structure d'un mutant du site actif, le mutant T229S. La glutarédoxine appartient a la famille des thiol-disulfure oxydo-reductases. Si les Grx ont été bien étudiées chez les animaux et les bactéries, les connaissances concernant les Grx de plantes sont limitées. Nous avons résolu la structure cristalline de la Grx de peuplier en complexe avec le glutathion de cette glutarédoxine. Le manuscrit présente l'analyse détaillée de ces différentes structures et leur interprétation en relation avec les données biochimiques.