Auteur / Autrice : | Emeline Aubert-Jousset |
Direction : | Dominique Lombardo |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Biochimie, biologie moléculaire et cellulaire. Nutrition, aspects moléculaires et cellulaires |
Date : | Soutenance en 2004 |
Etablissement(s) : | Aix-Marseille 2 |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
La Lipase sels biliaires dépendante (BSDL) est une enzyme sécrétée par les cellules acineuses du pancréas. Elle hydrolyse des esters du cholestérol en présence de sels biliaires au niveau duodénal. Lors de cette étude, nous avons caractérisé le rôle des deux aires chargées positivement à la surface de l'enzyme. L'aire basique N-terminale, constituée des résidus K32/K56/K61/K62/R63, correspond au site spécifique de liaison des sels biliaires primaires associé avec l'activation de l'enzyme. L'aire basique distale, constituée des résidus R423/K429/R454/R458/K462, correspond au site non-spécifique ou pré-micellaire de fixation des sels biliaires, qui est impliqué dans la fixation de l'enzyme aux micelles. Nous avons aussi mis en évidence la présence d'une séquence sur la BSDL présentant une homologie de structure avec la boucle V3 de la gp120 du VIH-1 et montré son implication dans la fixation de l'enzyme aux radeaux lipidiques membranaires durant son processus de sécrétion