Structure et mécanisme d'action de la Formamidopyrimidine-ADN glycosylase : analyse cristallographique de quelques complexes entre la protéine et des oligonucléotides porteurs d'analogues de sites abasiques
par Karine Pereira de Jesus-Tran
Thèse de doctorat en Biologie et biophysique moléculaires et cellulaires
Sous la direction de Charles Zelwer.
Soutenue en 2003
à Orléans .
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Résumé
La 7,8-dihydro-8-oxoguanine (8-oxoG) et les purines à cycle imidazole ouvert (Fapy) sont les produits majeurs d'oxydation des purines de l'ADN. La présence de telles altérations dans l'ADN est potentiellement mutagène ou létale pour la cellule. Afin de contrecarrer ces effets, différents mécanismes ont été mis au point par la cellule, dont la réparation par excision de bases (BER). La formamidopyrimidine-ADN glycosylase, Fpg, est une enzyme bifonctionnelle de BER : ses activités ADN glycosylase et AP lyase lui permettent de retirer de l'ADN une grande variété de lésions, dont la 8-oxoG, les résidus Fapy et les sites abasiques (AP,apurinique/apyrimidinique). Les travaux présentés dans cette thèse rapportent l'étude cristallographique de complexes non-covalents entre la protéine Fpg de Lactococcus lactis et des duplexes d'ADN contenant un analogue de site AP (1,3-propanediol ou tétrahydrofurane) et permettent de définir les éléments structuraux de la reconnaissance de la lésion par Fpg.
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Titre traduit
Structure and action mechanism of the Formamidopyrimidine-DNA glycosylase : cristallographic analysis of complexes between the protein and abasic sites analogues containing oligonucleotides
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