Adaptation des aérogels de silice à l'encapsulation de lipases pour catalyse de transestérification
par Houssam El Rassy
Thèse de doctorat en Chimie-Physique
Sous la direction de Alain Christian Pierre.
Soutenue en 2003
à Lyon 1 .
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Résumé
Des biocatalyseurs ont été préparés par encapsulation de deux lipases, la lipase de Burkholderia cepacia et la lipase de Candida rugosa, dans des aérogels de silice hydrophiles ou hydrophobes séchés sous CO2 supercritique. L'hydrophobicité des aérogels a été modifiée en changeant la proportion de deux précurseurs de silice. Différentes techniques analytiques ont été utilisées afin de caractériser ces matériaux d'une manière convergente. Les activités catalytiques des enzymes libres et encapsulées ont été comparées dans la réaction de transestérification du laurate de vinyle par le 1-octanol dans différents solvants hydrophiles et hydrophobes contenant de faibles quantités d'eau. Ceci a permis de comparer l'influence de l'encapsulation, de la composition du support catalytique et du mélange de solvant sur l'activité catalytique des enzymes. Cette étude a montré que le réseau de l'aérogel et la nature du solvant liquide avaient deux effets importants et indépendants. Celui du solvant est connu bien qu'imparfaitement compris. Quant a l'aérogel, il permet essentiellement d'offrir un milieu d'immobilisation permettant le séchage de l'enzyme au CO2 supercritique, donc sans la comprimer. Egalement il maintient l'enzyme dispersée au niveau quasi-moléculaire comme si elle était en solution tout en l'utilisant dans un solvant organique liquide où elle ne serait pas soluble. De plus, l'aérogel ne modifie pas le schéma du mécanisme cinétique proposé qui est du type Bi-Bi Ping-Pong avec inhibition par le 1-octanol. Simplement il augmente considérablement la vitesse spécifique maximale de transestérification puisqu'il la multiplie d'un facteur 80 environ par rapport à l'enzyme libre, à cause d'une meilleure dispersion de l'enzyme.
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