Etudes structurales et fonctionnelles de protéines impliquées dans l'olfaction des insectes

Structural and functional studies of insect proteins implicated in olfaction

• Auteur / Autrice : Audrey Lartigue
• Direction : Mariella Tegoni
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Bioinformatique et biologie structurale
• Date : Soutenance en 2003
• Etablissement(s) : Aix-Marseille 2
• Partenaire(s) de recherche : autre partenaire : Université d'Aix-Marseille II. Faculté des sciences (1969-2011)

Mots clés

Mots clés contrôlés

Phéromones

Odorat

Insectes

Résumé

La détection des phéromones a lieu dans les sensilles des insectes. Elles stimulent les récepteurs olfactifs, induisant des modifications comportementales. Deux classes de protéines solubles, les Chemosensory Proteins (CSP) et les Pheromone Binding Proteins (PBP), sont présentes à haute concentration dans la lymphe sensillaire Leur rôle reste sujet à discussion : solubilisation, spécificité, transport des molécules aux récepteurs ? 1 CSP et 3 PBPs ont été exprimées, purifiées, et la résolution de structure 3D par cristallographie des Rayons X ou RMN a été accompagnée d'études de fluorescence. Les structures de la CSP de Mamestra brassicae (apo et complexée), présentent un repliement nouveau en 6 hélices a, la fixation de ligand induisant un changement conformationnel important. Les 2 structures de PBPs présentées montrent un autre type de repliement en 6 hélices a ;. Il semblerait que le mécanisme de fixation/relargage des ligands dépend de la longueur des PBPs.

In insects, pheromones or odor detection takes place in sensilla. They induce behavioural modifications of an individual of the same species. Two different protein classes present in sensilliary lymph are the Chemosensory Protein (CSP) and the Pheromone Binding Proteins (PBP). To date, their precise function remain uncertain : solubilization, specificity, pheromone carrier to receptors. To bring some structural and functional elements, one CSP and three PBP were expressed in E. Coli and purified. They were afterward studied by X-Ray crystallography, NMR and fluorescence. The structures of the apo and complexed CSP (Mamestra brassicae) reveal a new 6 a-helix fold. The protein interacts with aliphatic molecules which induce a large conformational change. PBPs of Leucophaea maderae et Apis mellifera display a different 6 a-helix fold. In this protein family, the mechanism for ligand binding and release may depend of their length.