Thèse soutenue

Régulation de la libération des kinines par les protéases à cystéine humaines
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Auteur / Autrice : Claire Desmazes
Direction : Gilles Lalmanach
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences de la vie et de la santé
Date : Soutenance en 2002
Etablissement(s) : Tours

Mots clés

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Mots clés contrôlés

Résumé

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Lors des inflammations pulmonaires les macrophages libèrent des protéases à cystéine lysosomales (cathepsines) colocalisées avec leurs inhibiteurs circulants spécifiques (kininogènes, cystatines). Le déséquilibre protéases/anti-protéases au profit des enzymes favoriserait la destruction de la matrice extracellulaire et l'inflammation. En condition physiologique, les kinines (peptides proinflammatoires) sont libérées par les kallicréines à partir des kininogènes. Bien que les kallicréines perdent leur activité kininogénasique durant l'inflammation, la quantité de kinines resterait constante. L'analyse cinétique et les dosages immunochimiques in vitro montrent que parmi les cathepsines B, L, S et K seule la cathepsine L est une kininogénase potentielle. Par contre la cathepsine K est une kininase potentielle. Ces résultats suggèrent qu'en conditions inflammatoires les cathepsines pourraient participer à la régulation du métabolisme des kinines de façon alternative.