Thèse soutenue

Encapsulation de systèmes enzymatiques d'intérêt alimentaire

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Auteur / Autrice : Muriel Jacquot
Direction : Denis Poncelet
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biotechnologies et industries alimentaires
Date : Soutenance en 2002
Etablissement(s) : Vandoeuvre-les-Nancy, INPL

Mots clés

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Mots clés contrôlés

Résumé

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Cette étude a permis la mise au point d'une microbille sèche, modulable, contenant un système antimicrobien naturel, multienzymatique complet (enzymes et substrats). La microbille est à activité contrôlée, activée par le contact d'une surface humide. Le système lactoperoxydasique (LPS) associé à un générateur enzymatique de peroxyde d'hydrogène a été choisi comme modèle d'étude. L'activité antimicrobienne a été testée contre Listeria monocytogenes et contre 7 souches d'altération et de contamination des produits marins. La microbille a été produite en deux phases: la réalisation et la caractérisation des noyaux contenant les substrats puis le pelliculage des enzymes et de deux emobages de régulation autour de ces noyaux. Différentes concentrations des composés ainsi que des variantes du système multienzymatique modèle ont été testées. Plusieurs méthodes de production ont été éprouvées et le choix résulte de l'étude des propriétés physico-chimiques des noyaux et des microbilles. L'atomisation s'est révélée la méthode la plus adaptée à la production des noyaux et les études de dissolution et d'activité anti-Listeria ont mis en relief l'intérêt de l'addition d'un emobage supplémentaire de régulation. Les microbilles se sont avérées actives contre toutes les souches bactériennes testées et la formulation mise au point a permis une bonne stabilisation des activités enzymatiques. Ce travail présente donc un double intérêt. Il a tout d'abord démontré la faisabilité de l'encapsulation du LPS qui, ainsi stabilisé, peut trouver de multiples applications en industrie agroalimentaire, cosmétique ou chimique. De plus, le concept de la microbille est intéressant car il peut facilement être extrapolé à d'autres combinaisons enzymatiques.