Protection des matrices alimentaires par antagonisme bactérien

par Laurence Simon

Thèse de doctorat en Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie

Sous la direction de Yves Cenatiempo et de Jean-Marc Berjeaud.

Soutenue en 2001

à Poitiers , dans le cadre de École doctorale Ingénierie chimique, biologique et géologique (Poitiers ; 2000-2008) , en partenariat avec Université de Poitiers. UFR des sciences fondamentales et appliquées (autre partenaire) .

mots clés

• Lactobacillaceae
• Bactériocines
• Listeria
• Bactéries luminescentes

Résumé

Y105, dans les conditions précitées, a mis en évidencParmi les bactériocines de bactéries lactiques, peptides anti-bactériens, celles de la sous-classe IIa présentent un motif consensus YGNGV et une activité anti-Listeria. Une nouvelle technique permettant de visualiser les antagonismes bactériens a été développée. Cette technique, utilisant la bioluminescence, a permis de rechercher des bactéries lactiques ayant une activité inhibitrice des bactéries Listeria et entérocoque. La méthode a permis de détecter une nouvelle bactériocine, la sakacine G. Bactériocine dite "courte", de 37 acides aminés, elle possède deux ponts disulfures, et son gène de structure est dupliqué ce qui en fait une bactériocine à part. L'étude de l'impact des facteurs physico-chimiques (pH, température, salinité) sur la production de certaines bactériocines, dont la mésentéricine Y105, a mis en évidence des effets variés selon les bactéries. L'analyse du gène de structure de la mésentéricine e une régulation de son expression.

Titre traduit

Food protection by bacterial antagonism

Résumé

Among lactic acid bacteria bacteriocins, anti-microbial peptides, subclass IIa bacteriocins share a YGNGV consensus motif and are active against Listeria. A new method for the detection of antibacterial activities was developed. These technique allowed us to detect the antagonistic activity of lactic acid bacteria against bioluminescent Listeria and Enterococcus. A new bacteriocin, sakacin G was purified and characterized. The peptide is short, 37 amino acids, but has two disulfide bonds and its genetic locus exhibits a specific features, namely the duplication of the sakacin G gene. This is the first example of a bacteriocin gene "duo" in the same operon. Physico-chemicals factors impact (pH, temperature, salt) on the production of some bacteriocins, as well as mesentericin Y105, from their producing strains, showed varied effects according to the strains. Studies on the structural gene of mesentericin Y105 showed a regulation of its expression.