Production et caractérisation d'hydrolysats de gluten à propriétés fonctionnelles spécifiques

par Elodie Linarès

Thèse de doctorat en Science de l'alimentation

Sous la direction de Yves Popineau.

Soutenue en 2000

à Dijon .


  • Résumé

    Le gluten de blé a été modifié par des traitements enzymatiques à ph acide. Les hydrolysats de gluten, obtenus avec huit proteases commerciales, presentent des proprietes fonctionnelles distinctes (tensioactives et rheologiques) qui dependent du taux d'hydrolyse. Les hydrolysats de gluten de dh inferieurs a 2% possedent une bonne capacite emulsifiante et moussante mais leurs proprietes de stabilisation sont limitees. Neanmoins, l'elimination des peptides insolubles augmente considerablement la stabilite des interfaces huile/eau et air/eau. Par ailleurs, en presence des peptides solubles et insolubles, l'augmentation de l'energie mise en jeu au cours de l'emulsification, confere aux emulsions une granularite plus fine et plus homogene, une texturation importante et limite fortement l'effet negatif des peptides insolubles sur la stabilite des emulsions. En revanche, les proprietes tensioactives de ces hydrolysats n'ont pas d'effet sur les proprietes mecaniques des pates et sur le volume des pains. L'influence des hydrolysats de gluten de dh superieurs a 7% sur les proprietes, mecaniques et technologiques des pates boulangeres depend de la taille moleculaire et de l'hydrophobie des peptides. L'effet d'un hydrolysat particulier se traduit par une diminution du temps de petrissage et de l'elasticite des pates, comparable a l'effet de la cysteine et a pour consequence d'augmenter le volume des pains. La determination de l'extractibilite des polymeres de glutenines des pates gluten/eau, en milieu sds, montre que l'ajout de cet hydrolysat actif reduit la quantite de polymeres non extractibles. Les peptides, issus de l'hydrolyse enzymatique poussee, pourraient donc s'inserer dans la matrice du gluten et seraient impliques dans les echanges sh-ss.


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Informations

  • Détails : 1 vol. (229 p.)
  • Notes : Thèse confidentielle
  • Annexes : Bibliogr. 218 réf.

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  • Bibliothèque : Université de Bourgogne. Service commun de la documentation. BU Le Cortex.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TDIJON/2000/50
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