Thèse de doctorat en Sciences. Spécialité bases de la production végétales
Sous la direction de Patrick Gallois.
Soutenue en 1999
à Perpignan .
Les thiorédoxines sont des petites protéines (12-14 kDa), ubiquitaires, et qui possèdent un site actif conservé de séquence WCXPC. Les deux cystéines du site actif de la thiorédoxine alternent entre un état oxydé et un état réduit permettant à la protéine de réduire les ponts disulfures de protéines cibles. Ces ponts disulfures sont réduits par la thiorédoxine en deux étapes, impliquant tour à tour chaque cystéine du site actif. Lorsque ce site est muté en WCXPS, le complexe intermédiaire entre la thiorédoxine et son partenaire est stable en conditions non réductrices.
Thioredoxins are small, ubiquitous proteins (12-14 kDa), which contain a conserved active site of the sequence WCXPC. The thioredoxin two active site cysteines alternate between an oxidised and a reduce state allowing this protein to assist in the reduction of disulfide bridges of target proteins.