Contribution à l'étude des thiorédoxines d'Arabidopsis Thaliana et à la caractérisation de leurs cibles

• Auteur / Autrice : Lionel Verdoucq
• Direction : Patrick Gallois
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences. Spécialité bases de la production végétales
• Date : Soutenance en 1999
• Etablissement(s) : Perpignan

Mots clés

Mots clés contrôlés

Thiorédoxine

Protéines de liaison

Arabidopsis thaliana

Génétique végétale

Peroxydase

Résumé

Les thiorédoxines sont des petites protéines (12-14 kDa), ubiquitaires, et qui possèdent un site actif conservé de séquence WCXPC. Les deux cystéines du site actif de la thiorédoxine alternent entre un état oxydé et un état réduit permettant à la protéine de réduire les ponts disulfures de protéines cibles. Ces ponts disulfures sont réduits par la thiorédoxine en deux étapes, impliquant tour à tour chaque cystéine du site actif. Lorsque ce site est muté en WCXPS, le complexe intermédiaire entre la thiorédoxine et son partenaire est stable en conditions non réductrices.

Thioredoxins are small, ubiquitous proteins (12-14 kDa), which contain a conserved active site of the sequence WCXPC. The thioredoxin two active site cysteines alternate between an oxidised and a reduce state allowing this protein to assist in the reduction of disulfide bridges of target proteins.