Thèse soutenue

Etude de la proteine de matrice m du virus de la peste des petits ruminants : clonage, sequencage et expression dans le systeme baculovirus
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Auteur / Autrice : A. Haffar
Direction : Gilbert Béréziat
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences biologiques fondamentales et appliquées
Date : Soutenance en 1999
Etablissement(s) : Paris 6

Résumé

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Le virus de la peste des petits ruminants (pprv) est un virus a arn monocatenaire, enveloppe et de polarite negative. Il est responsable d'une grave maladie, souvent mortelle, sur la chevre et le mouton. Son genome, organise comme ceux de tous les morbillivirus, groupe auquel il appartient, code pour huit proteines identifiees: six proteines structurales (n-p-m-f-h-l), et deux proteines non structurales (c et v). Les sequences de la grande majorite de ces proteines sont actuellement connues. La proteine de matrice m a ete clonee et sequencee par des methodes classiques de la biologie moleculaire. Le gene de la proteine m du pprv, long de 1466 nucleotides, code pour une proteine de 335 acides amines, et de poids moleculaire de 38 kda. La proteine m est tres conservee, avec une homologie assez elevee avec celles des autres virus du groupe. La proteine m du pprv a ete exprimee dans le systeme baculovirus/cellules d'insecte, afin d'etudier son comportement, et ses interactions avec d'autres proteines structurales. Ce systeme d'expression a permis de montrer que la proteine m-pprv est capable de former, a elle seule, des pseudo vesicules a la surface de la cellule infectee. Cette interaction n'existe pas avec la proteine m deletee de sa region centrale, la moins conservee. Nous avons pu montrer egalement que la proteine m du pprv interagit avec d'autres proteines, notamment avec la nucleoproteine (n) des virus pestiques (pprv et virus de la peste bovine). Aucune interaction similaire n'a ete observee avec la proteine n d'un autre virus a arn negatif (virus de la rage). La formation par le systeme baculovirus de pseudo vesicules, exprimant la proteine m du pprv seule ou avec la proteine n, pourrait servir de base a la reflexion sur un vaccin recombinant.