Etude fonctionnelle des protéines TolQRA impliquées dans l'importation de macromolécules et le maintien de l'intégrité de l'enveloppe d'Escherichia coli
par Pierre Germon
Thèse de doctorat en Sciences
Sous la direction de Jean-Claude Lazzaroni et de Raymond Portalier.
Soutenue en 1999
à Lyon 1 .
Le jury était composé de Jean-Claude Lazzaroni, Raymond Portalier.
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Résumé
L'enveloppe d'escherichia coli est constituee d'une membrane interne et d'une membrane externe, celles-ci delimitant un espace intermembranaire : le periplasme. La mise en place des differents elements de cette structure necessite la participation de multiples processus, l'un d'entre eux impliquant vraisemblablement le systeme tol. Ce dernier regroupe un ensemble de proteines, les proteines tolqrabpal : les proteines tolr et tola sont ancrees dans la membrane interne par leur sequence n-terminale, le reste des deux proteines etant localise dans le periplasme. Tolq possede trois segments traversant la membrane interne. Nous avons montre que le fonctionnement du systeme tol impliquait les domaines c-terminaux de tolr et tola ainsi qu'un motif proteique dans le domaine n-terminal de tola, motif conserve chez les proteines tola d'autres bacteries a gram-negatif. Ce motif est necessaire a l'interaction du domaine n-terminal de tola avec le premier domaine transmembranaire de tolq. Le role de ces interactions a ete etudie en montrant un changement de conformation de tola dependant de tolq, de toir et de la force proto-motrice. Les interactions entre les proteines toib, pal, ompa et lpp ont egalement ete etudiees. Ces interactions pourraient participer a la cohesion entre les elements de l'enveloppe ou a leur assemblage. Le role du systeme tol dans la mise en place de l'enveloppe est discute a la lumiere de ces differents resultats. Nous avons egalement montre que le systeme tol serait necessaire a la transformation par les plasmides de type r1 : la signification de ces resultats n'est pas elucidee.
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