Purification, caractérisation et régulation de la glutamine synthétase racinaire chez le Douglas (Pseudotsuga menziesii) : étude de son activité dans les mycorhizes Douglas-Laccaria bicolor

par Jean-philippe Bedell

Thèse de doctorat en Biologie végétale et forestière

Sous la direction de Bernard Botton.

Soutenue en 1996

à Nancy 1 , en partenariat avec Université Henri Poincaré Nancy 1. Faculté des sciences et techniques (autre partenaire) .

mots clés

• Mycorhizes
• Ligases
• Azote -- Métabolisme
• Pin d'Orégon -- Croissance
• Glutamine
• Laccaria bicolor
• Ammonium

Résumé

La glutamine synthétase des racines du Douglas a été purifié à homogénéité électrophorètique. Ses principales propriétés physico-chimiques ont été analysées. Ainsi, cette enzyme présente une masse moléculaire d'environ 460 kDa et est constituée de deux sous-unités de 64 et 54 kDa. De plus, elle possède une très forte affinité pour l'ion ammonium. L'étude de la GS aux stades précoces de développement du Douglas a montré I'extstence d'une seule isoforme de masse moléculaire identique à celle de la GS racinaire, et qui n'est que faiblement affectée par la source d'azote disponible. Cependant à des stades de croissance plus avancés, l'absence d'azote et la source d'azote présente affecte non seulement la croissance du végétal mais aussi la répartition de l'activité GS au sein de la plante. Lors de la mycorhization du Douglas par Lac. Bicolor S238N, les GS fongiques et racinaires restent fonctionnelles en proportion égale.

Titre traduit

Purification, characterisation and regulation of glutamine synthetase from Douglas fir roots (Pseudotsuga menziesii) : study of its activity in mycorrhiza of Douglas-Laccaria bicolor

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