Thèse soutenue

Caractéristiques et régulation des enzymes impliquées dans la production de diacétyle et d'acétoine chez les bactéries lactiques

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Auteur / Autrice : Vincent Phalip
Direction : Charles Diviès
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie
Date : Soutenance en 1995
Etablissement(s) : Dijon

Mots clés

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Mots clés contrôlés

Résumé

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Le travail présenté dans ce document porte sur les enzymes impliquées dans la production des composes en C4 par les bactéries lactiques. La première partie de cette étude décrit la mise au point de deux méthodes de criblage pour la détection de diacétyle et d'acétoine et pour la production de lactate. Cette dernière méthode a eté utilisée pour le clonage du gène de la D-lactate déshydrogénase de leuconostoc mesenteroides subsp. Cremoris. L'enzyme codée par ce gène est étudiée dans la seconde partie de ce document. C'est un dimère de 2 x 39000 Da qui fonctionne dans le sens de la réduction du pyruvate. Le gène présente de fortes homologies avec les gènes des enzymes de la famille des D-hydroxyacides déshydrogénases. Une étude comparative des acétolactate synthases et des acétolactate décarboxylases chez les lactocoques et chez les leuconostoc montre une très grande hétérogénéité. Ces deux enzymes sont allostériques chez les lactocoques. C'est le cas pour certaines acétolactate synthases de leuconostoc. En revanche, cette enzyme est michaelienne chez leuconostoc mesenteroides subsp. Cremoris. Elle est partiellement inhibée par le PEP, l'ATP et le 3-phosphoglycérate. L'acétolactate décarboxylase de lactococcus lactis est activée par les acides aminés branches (valine, leucine et isoleucine).