Thèse de doctorat en Génie Enzymatique, Bioconversion et Microbiologie
Sous la direction de Jacques Moiroux.
Soutenue en 1994
à Compiègne , dans le cadre de École doctorale 71, Sciences pour l'ingénieur (Compiègne) .
L'inversion de chiralité du L. Lactate a été obtenue avec un rendement supérieur à 97%. Le procèdé couple la stéréosélectivité de l'oxydation du L. Lactate catalysée par la L. Lactate déshydrogénase à deux réactions électrochimiques : la régénération de NAD + à l'anode et la réduction électrochimique du pyruvate à la cathode. Cette approche peut être étendue à la déracémisation ou à l'inversion d'-acide- alcools ou d'aminoacides chiraux si la déshydrogénase concernée est disponible. La désactivation de l'enzyme ou du coenzyme ne constituent pas des étapes limitantes pour le procédé. C'est la vitesse de réduction électrochimique de l'-ceto-carboxylate qui régit cinétiquement le système.
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