Thèse de doctorat en Génie Enzymatique, Bioconversion et Microbiologie
Sous la direction de Marie-Dominique Legoy.
Soutenue en 1994
à Compiègne , dans le cadre de École doctorale 71, Sciences pour l'ingénieur (Compiègne) .
L'utilisation d'enzymes dans les réactions de synthèse organique devient de plus en plus importante. Les biocatalyseurs s'avèrent particulièrement intéressants en tant que compléments dans la chimie des composés complexes tels que les polyols, en permettant une régio et une stéréospécificité directe sur des substrats protégés ou non. Nous avons utilisé l'estérase recombinante de Fusarium solani pisi dans cette optique. Dans une première partie, nous avons plus particulièrement étudié la réaction de désacétylation d'oses simples et de diols. Les résultats obtenus montrent que cette enzyme n'a pas de régiosélectivité stricte lors de la désacetylation de sucres peracétylés ; plusieurs produits présentant des degrés de désacétylations divers sont obtenus après séparation et analyse. L'addition de solvants organiques dans le milieu réactionnel n'a pas permis d'améliorer la sélectivité de l'enzyme. L'estérase présente cependant une stéréosélectivité marquée lors de l'hydrolyse du (R,R/S,S)-trans-1,2-diacétyl-cyclohexane, le diastéréoisomére (R,R) étant le seul hydrolyse. Dans une deuxième partie, nous avons utilisé la subtilisine Carlsberg pour hydrolyser et synthétiser des substrats qui sont généralement ceux des lipases. Cela nous a conduit, au cours de la discussion, à évoquer l'évolution que connait actuellement l'enzymologie, et notamment les bioconversions. A la lumière de ces résultats, il semblerait que la classification des enzymes, telle qu'elle est actuellement conçue, soit un peu trop restrictive et nécessiterait peut-être plus de précision.
Potentialities of Fusarium solani pisi cutinase for chemio-enzymatic polyols transformation : an exemple of hydrolase application in the bioconversion domain
Pas de résumé disponible.