Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie
Sous la direction de Roger Bonaly.
Soutenue en 1993
à Nancy 1 , en partenariat avec Université Henri Poincaré Nancy 1. Faculté des sciences et techniques (autre partenaire) .
K. Bulgaricus flocule en milieu enrichi en calcium. Ce phénomène est lie à l'excrétion d'une lectine spécifique du galactose (kb-ml). Le fait que le trifluoroperazine inhibe la floculation alors que l'ophioboline A n'a pas d'effet suggère qu'une protéine kinase indépendante de la calmoduline pourrait être impliquée dans le mécanisme de la floculation. Kb-ml présente deux formes moléculaires de 250 et 65 kda respectivement kb-mli est la forme tetramérique de kb-MLII. Les deux formes kb-MLI et kb-MLII agglutinent les hématies mais la première a une activité spécifique 6 fois supérieure à la seconde. L'association de kb-MLII pour former kb-MLI dépend de la concentration en protéine et seuls, les agents dénaturants (sds, urée) peuvent l'inhiber. La proline, la glycine et l'alanine représentent 60% de la partie peptidique des deux formes. La partie osidique (13%) est constituée de chaines n-oligomannosidiques. Les deux formes montrent la même microhétérogénéité avec un produit majeur de phi 4,5 et deux mineures de phi 3,9 et 4,9. Kb-MLII a deux sites fixateurs des sucres avec un ka de 1,12. 10#6 m##1 pour le 4-methylumbelliferyl-d-gal. Kb-MLI et kb-MLII reconnaissent les glycannes de type n-acetyllactosamine et la structure glcnac b1-2 man est la mieux reconnue. La déphosphorylation des mannoprotéines de la paroi de la levure kb stimule l'interaction de ces molécules avec kb-MLI et kb-MLII. Ces résultats suggèrent que l'antigène somatique (glcnaca1-2 man) de la levure est un site de reconnaissances pour cette lectine et que la phosphorylation de la surface cellulaire agit comme un modulateur de la floculation de k. Bulgaricus
Biochemical study and specificity of an extracellular lectin implicated in the flocculation of kluyveromyces bulgaricus yeast
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