Thèse de doctorat en Sciences. Biochimie
Sous la direction de Christian Marion.
Soutenue en 1993
à Lyon 1 .
Le président du jury était Christian Marion.
Dans le but d'etudier la structure de la chromatine par digestion menagee, cinq enzymes de specificites differentes ont ete fixees sur deux supports synthetiques, le nylon et le polystyrene. Ces sondes ont ensuite ete utilisees pour realiser l'etude structurale de la chromatine de foie de rat et de la chromatine d'un eucaryote inferieur t. B. Brucei. Les resultats obtenus ont montre que dans la chromatine de foie de rat, les regions c-terminale de l'histone h1 et n-terminale de l'histone h3 qui sont les plus sensibles a l'hydrolyse, sont les plus exposees a la surface de la chromatine. Elles interviendraient dans le maintien de la superstructure. L'etude de la chromatine de t. B. Brucei a confirme les differences de structure avec la chromatine des eucaryotes superieurs: les proteines a et d qui sont assimilees respectivement a h3 et h4 sont les plus sensibles a l'attaque proteolytique et ces deux proteines participeraient au maintien de la superstructure. Cependant les roles joues par a et h3 se revelent proches, tandis que ceux de d et de h4 apparaissent tres differents
Immobilization of hydrolases on two synthetic supports: nylon and polystyrene. A tool for chromatin structure investigation
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