Thèse de doctorat en Océanologie biologique
Sous la direction de Jean-Paul Raffin.
Soutenue en 1993
à Brest .
L’AMP désaminase a été purifiée a partir du muscle squelettique deux poissons sélaciens présentant des activités enzymatiques différentes: la roussette (Scyliorhinus canicula) et la raie bouclée (Raja clavata). Les effets du pH, des cations monovalents, du phosphate inorganique, des nucléotides (atp, adp et gtp), de la température, de l'edta ainsi que la spécificité vis-à-vis du substrat ont été étudiés sur les deux préparations enzymatiques. La masse moléculaire a été estimée par deux méthodes: une filtration sur gel de sépharose (CL6B) et par une électrophorèse en milieu dénaturant sur gel de polyacrylamide-sds. Au moment ou les propriétés physico-chimiques et régulatrices de l'AMP désaminase de raie sont très similaires a celles de la forme musculaire des vertèbres supérieurs, l'enzyme de roussette montre des propriétés de la forme non musculaire des vertèbres supérieurs. Ces résultats ont été discutes a la lumière des événements génétiques qui ont conduit a l'apparition des différentes formes d'AMP désaminase a partir d'un gène ancestral commun. De plus, l'étude histologique du muscle squelettique chez la roussette et la raie a montre l'existence d'un changement dans l'organisation des différents types de fibres musculaires, changement qui aurait sans doute accompagne les variations enzymatiques de l'AMP désaminase.
Enzymatic and histologic study of the muscular AMP deaminase from two elasmobranch mfish species (Scyliorhinus canicula and Raja clavata). An approach of its evolution mechanisms
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