Caractérisation d'un collagène fibrillaire chez le cnidaire Veretillum cynomorium
par Emmanuelle Tillet-Barret
Thèse de doctorat en Sciences. Cytologie moléculaire
Sous la direction de Jean-Marie Franc.
Soutenue en 1992
à Lyon 1 .
Le jury était composé de Jean-Marie Franc.
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Résumé
Dans le but de comprendre l'organisation des matrices extracellulaires primitives, nous avons entrepris la caracterisation biochimique du composant collagenique d'un invertebre de l'ordre des cnidaires, veretillum cynomorium. Le collagene de la mesoglee ne peut etre solubilise qu'apres digestion par la pepsine. Les monomeres ainsi extraits, observes apres ombrage tournant, ont l'aspect de longs batonnets d'environ 260 nm de longueur. Ces molecules ont la capacite de s'agreger in vitro sous forme de sement-long-spacing et de former des structures fibrillaires. Cet extrait pepsique contient 4 polypeptides de nature collagene designes alpha 1, alpha 2, alpha 3, alpha 4. Alpha 1 et alpha 2 representent les deux chaines majeures. Leur caracterisation biochimique a montre qu'elles sont differentes du point de vue de leur carte peptidique respective, de leur taux de glycosylation, et de leur composition en acides amines. Ces chaines s'assemblent dans la meme triple helice pour former une molecule de type (alpha 1) (alpha 2) 2, ce qui represente une stchiometrie originale chez les anthozoaires (cnidaires). Ce collagene constitue probablement le composant principal des fibrilles de la mesoglee. La presence de chaines additionnelles mineures permet de supposer qu'un autre type de collagene peut etre present dans la mesoglee. En maintenant des veretilles en presence de betaapn, nous avons solubilise des molecules de collagene sous forme intacte. Ces molecules conservent un domaine globulaire a une extremite de la triple helice, sensible a la proteolyse
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Titre traduit
Characterization of a fibrillar collagen in a cnidaria, veretillum cynomorium
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