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Thèse soutenue

Quelques observations sur l'O-acétylserine(thiol)lyase des plantes supérieures : localisation, structure et caractéristiques biochimiques

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Auteur / Autrice : Norbert Rolland
Direction : Roland Douce
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biologie
Date : Soutenance en 1992
Etablissement(s) : Université Joseph Fourier (Grenoble ; 1971-2015)

Résumé

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Le but de ce travail consistait a caracteriser la derniere etape de la voie de biosynthese de la l-cysteine chez les plantes superieures. Cette reaction est catalysee par l'o-acetylserine(thiol) lyase (ec 4. 2. 99. 8), qui synthetise la cysteine a partir de l'o-acetylserine et du sulfure. Cette activite a ete localisee dans les plastes, les mitochondries et le cytosol des cellules de l'inflorescence de chou-fleur. A chacune de ces localisations correspond une enzyme qui differe de par sa charge globale. Ces observations sont en accord avec la necessite de synthese de la cysteine dans tous les compartiments cellulaires impliques dans la synthese proteique. Nous avons isole un adnc codant pour le precurseur de l'enzyme de chloroplaste d'epinard. Ce precurseur (383 acides amines) contient un peptide de transit de 52 residus. Nous avons localise la lysine impliquee dans la fixation du pyridoxal 5-phosphate (cofacteur de l'enzyme). Nous avons ensuite produit en quantite importante cette enzyme dans un hote procaryotique. Cette enzyme presente les proprietes et caracteristiques de l'enzyme de plante. En conclusion, ce travail a permis de definir la localisation et la structure de l'o-acetylserine(thiol) lyase de plaste, puis de caracteriser cette enzyme produite chez escherichia coli. Dans le futur, ceci permettra de conduire des etudes biochimiques et biophysiques tres detaillees de cette enzyme, et d'etudier la regulation de l'expression de son gene chez les plantes