Contribution à l'étude des propriétés enzymatiques et des fonctions cellulaires de la phospholipase A2

par Pierre Pernas

Thèse de doctorat en Génie Enzymatique, Bioconversion et Microbiologie

Sous la direction de Gilbert Béréziat.

Soutenue en 1992

à Compiègne , dans le cadre de École doctorale 71, Sciences pour l'ingénieur (Compiègne) .

mots clés

• Médiateurs lipidiques
• Pla2
• Phospholipase A2
• Transduction du signal cellulaire
• Inflammation
• Lipides

Résumé

Le travail présenté décrit certains aspects du fonctionnement de la phospholipase A2 (PLA2), enzyme clé du métabolisme de l'acide arachidonique, et donc de la libération des médiateurs lipidiques. Nous avons d'abord montré (BBRC, 1990, 168: 644) que la PLA2 peut catalyser la synthèse de phospholipides en milieu non aqueux. Cela indique que les conditions physico-chimiques du micro-environnement de l'enzyme peuvent participer à sa régulation. La PLA2 ne peut cependant pas catalyser de réaction de transacylation dans les conditions utilisées. Nous avons ensuite cloné la partie codante du gène d'une PLA2 secrétée non digestive à partir de placenta humain (BBRC, 1991, 178: 1298). Ce gène est identique à celui isolé à partir de tissus inflammatoires. La surexpression de ce gène par transfection dans des cellules eucaryotes y entraîne une augmentation de la libération stimulée d'acide arachidonique. La PLA2 clonée peut donc interférer avec les mécanismes intracellulaires de transduction du signal. Enfin, nous proposons d'évaluer un mécanisme de régulation traductionnelle de l'adressage de la PLA2 pour rendre compte de sa présence dans la cellule.

Titre traduit

Contribution to the study of enzymatic properties and cellular functions of phospholipase A2

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