Thèse soutenue

Contribution à l'étude des relations entre les propriétés physico-chimiques et fonctionnelles des caséines B et K modifiées par voie chimique enzymatique

FR  |  
EN
Auteur / Autrice : Abdelmadjid Touati
Direction : René Goutefongea
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées
Date : Soutenance en 1991
Etablissement(s) : Nantes
Partenaire(s) de recherche : autre partenaire : Université de Nantes. Faculté des sciences et des techniques

Mots clés

FR

Résumé

FR

Les modifications chimiques de la caséine ont été réalisées d'une part, par estérification des acides amines dicarboxyliques (acides glutamiques et aspartiques) et d'autre part, par alkylation réductrice des groupements amines des lysines à l'aide de composés carbonyles de structures diverses. Les dérivés estérifiés, insuffisamment solubles, avaient des valeurs d'activité émulsifiante faibles. L'alkylation de la caséine par l'acétaldehyde a permis l'obtention de dérivés dont l'augmentation de leur activité émulsifiante est reliée au degré d'alkylation. L'utilisation de composés carbonyles de structures variées conduit à des dérivés dont la solubilité et les propriétés émulsifiantes dépendent de la nature de l'agent alkylant (taille, mono ou bifonctionnel). Par contre, l'alkylation par l'acétaldehyde d'un hydrolysat trypsique de la caséine a permis l'amélioration de la solubilité et des propriétés émulsifiantes (activité et stabilité des émulsions) quel que soit le PH. Le caséinomacropeptide (64 résidus) issu de l'hydrolyse de la caséine par la chymosine est soluble à tous les PH et présente une activité émulsifiante voisine de celle de la caséine. Cependant, son caractère trop hydrophile ne le rend pas apte à stabiliser les émulsions obtenues, notamment aux PH neutres et alcalins. Enfin, la solubilité et l'aptitude aux modifications chimiques de la caséine ont été étudiées dans des solvants organiques. Cette chimie des protéines dans des milieux non conventionnels pourra être à l'origine de nouvelles propriétés interactives des protéines laitières