Thèse soutenue

L'enzyme de branchement du glycogène de la levure de boulangerie
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Auteur / Autrice : Corinne Vigneron-Lesens
Direction : Steven Ball
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences de la vie et de la santé
Date : Soutenance en 1991
Etablissement(s) : Lille 1

Mots clés

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Résumé

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Alors que la glycogène synthétase catalyse uniquement la synthèse des liaisons alpha-1,4, l'enzyme de branchement du glycogène de la levure de boulangerie forme des liaisons alpha-1,6, faisant du glycogène, un polymère ramifié. L'enzyme de branchement du glycogène est induite transcriptionnellement en fin de phase exponentielle de croissance sur milieu glucose, moment où la glycogène synthétase est la plus active, moment ou la glycogène phosphorylase est la moins active, et où la synthèse de glycogène est maximale. Aucune induction par le glucose, ni de dépendance au glucose-6-phosphate n'ont été mis en évidence pour l'enzyme de branchement. La purification partielle de l'enzyme de branchement d'un facteur de 1500 fois montre, que cette enzyme existerait sous 3 isoformes de points isoélectriques s'échelonnant de 5,5 a 5,8, pour une masse moléculaire de l'ordre de 70 kda. Le gène glc 3, codant pour l'enzyme de branchement du glycogène de levure, a été cloné par complémentation de la mutation d'une souche mutante, colorée en bleu après vaporisation à l'iode, déficiente pour cette enzyme. Glc 3, localisé sur le chromosome v, voisin du centromère et du gène gcn 4, est transcript uniquement en fin de phase exponentielle en un arn messager de 2 kb. Dans le but de séquencer le premier gène d'eucaryote codant pour l'enzyme de branchement du glycogène et d'étudier l'origine de la régulation transcriptionnelle de ce gène, la séquence actuellement connue sur 563 nucléotides sera poursuivie