Interactions biospécifiques entre des résines de polystyrène fonctionnalisé et des protéines plasmatiques

par Catherine Boisson-Vidal

Thèse de doctorat en Sciences physiques

Sous la direction de Jacqueline Jozefonvicz.

Soutenue en 1990

à Paris 13 .

mots clés

• Polystyrènes
• Thrombine
• Fibrinogène
• Facteur de von Willebrand
• Électrophorèse
• Chromatographie

Résumé

Des résines dérivées du polystyrène insoluble reticulé ont été fonctionnalisées en introduisant sur la chaîne macromoléculaire des fonctions sulfonates, et sulfamides d'acides amines. Ces matériaux possèdent des propriétés anticoagulantes. Les résines polystyrène sulfonate et certains polystyrène sulfamide d'acides amines ont des propriétés heparin-like. Ils catalysent ainsi la formation du complexe entre la thrombine (enzyme procoagulante) et son inhibiteur plasmatique naturel, l'antithrombine III. Ce complexe se forme à la surface du polymère. En revanche, les résines substituées par l'ester méthylique de la l-arginine, ne présentent pas de propriétés catalytiques mais interagissent directement avec la thrombine. Le site actif seryl de cette sterine protéase est implique dans la liaison avec les groupes chimiques du polymère. Ces résines ont été caractérisées par différentes méthodes physicochimiques, et la surface des billes, disponible aux protéines, a été déterminée par adsorption de l'albumine. Le mécanisme des activités anticoagulantes de différentes résines a été étudié, in vitro, par un procédé de chromatographie liquide basse pression. L'adsorption de la thrombine (native ou modifiée), de l'antithrombine III, et du fibrinogène a été examinée en milieu purifie et plasmatique. Des études complémentaires sur l'adsorption du facteur VIII:c ont été réalisées avec d'autres résines bifonctionnelles, et également trifonctionnelles portant outre la fonction sulfonate, deux fonctions sulfamides d'acides amines différentes

Titre traduit

Plasmatic proteins and functional polystyrene

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