Thèse de doctorat en Sciences. Biochimie
Sous la direction de Catherine Godinot.
Soutenue en 1990
à Lyon 1 .
Le jury était composé de Catherine Godinot.
Le complexe atpase-atpsynthase compose d'une partie membranaire fo et d'une partie solubilisable f1, est responsable de la synthese d'atp dans les membranes transductrices d'energie. Nous avons identifie plusieurs proteines de f0: l'oscp, la sous-unite b et le facteur f6. L'incorporation de methionine #3#5s dans les proteines codees par le genome mitochondrial suivie d'une immunoprecipitation du complexe nous a egalement permis la localisation de sous-unites 6 et 8. La sequence n-terminale de la sous-unite beta commence par deux alanines precedant une glutamine consideree comme l'acide amine n-terminal de la sous-unite beta du complexe f0f1 de mitochondries de cur de buf. L'etude de la biogenese du complexe f0f1 a ete abordee au niveau des mitochondries de foie de rat nouveau-ne. Pendant les deux heures suivant la naissance, le glucose n'affecte significativement l'incorporation de methionine #3#5s ni globalement dans les proteines mitochondriales ni specifiquement dans les sous-unites du complexe f0f1 obtenu par immunoprecipitation. Par contre, le glucose previent l'augmentation du taux de nucleotides adenyliques normalement observee dans les deux heures suivant la naissance. De plus, l'inhibition de la synthese d'atp. Le phenomene de maturation des mitochondries de foie de rat nouveau-ne releve d'un processus complexe dans lequel interviennent au moins trois facteurs: l'augmentation des nucleotides adenyliques endogenes de la mitocondrie, la synthese de proteines codees par le genome nucleaire et la synthese des proteines codees par le genome mitochondrial
Structure of rat liver mitochondrial atpase-atpsynthase and biogenesis of this complex after birth
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