Modélisation d'hémoprotéines, cytochrome P-450, chloroperoxydase et lignine peroxydase : modèles efficaces de la lignine peroxydase et développement de procédés d'oxydation par catalyse biomimétique
par GILLES LABAT
Thèse de doctorat en Chimie de coordination et catalyse
Sous la direction de Bernard Meunier.
Soutenue en 1989
à Toulouse 3 .
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Résumé
Ce memoire montre l'interet des metalloporphyrines synthetiques dans la modelisation d'hemoproteines. Dans une premiere partie, des essais de synthese de complexes porphyriniques modelisant le cytochrome p-450 sont decrits. Dans une deuxieme partie, la modelisation de la chloroperoxydase par des metalloporphyrines encombrees anioniques de fer et de manganese libres en solution ou immobilisees sur support (adsorbees sur resine echangeuse d'ions ou fixees sur un polymere poly-vinylpyridine) est decrite. Dans une troisieme partie, la modelisation de la lignine peroxydase est etudiee. Ces memes modeles associes a des donneurs d'oxygene (monopersulfate de potassium, eau oxygenee et le sel de l'acide monoperoxyphtalique) permettent d'atteindre des activites catalytiques de 10 a 20 cycles par seconde lors de l'oxydation de composes modeles de la lignine. Ces catalyseurs biomimetiques originaux associes a plusieurs peroxydes organiques ou inorganiques sont a l'origine de l'elaboration de noueaux systemes catalytiques libres et supportes, resistants en milieu oxydant et du developpement de plusieurs procedes d'oxydation
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Titre traduit
Modelisation of hemoproteins, cytochrome p-450, chloroperoxydase et ligninase
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