Etude de deux enzymes bacteriennes : mecanisme de la glucosamine-6-p synthase d'escherichia coli au niveau du site fructose-6-p, purification d'une chorismate mutase monofonctionnelle chez bacillus subtilis

par Béatrice Golinelli-Pimpaneau

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de François Le Goffic.

Soutenue en 1988

à Paris 6 .

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Résumé

Etude de la glucosamine-6-p synthase d'escherichia coli au niveau du site du fructose-6-p, elle catalyse la premiere reaction de la biosynthese de hexosamines. Cette momerisation cetose/aldose est couplee a une animation glutamine-dependante. Proposition d'un mecanisme d'enolisation a une base implicant un intermediaire fructosimine-6-p. Purification a homogeneite de la chorismate mutase de bacillus subtilis qui catalyse le rearrangement de claisen du chorismate en prephenate. Les proprietes physiques et cinetiques et la sequence aminoterminale de cette enzyme monofonctionnelle ont ete determinees

Titre traduit

Study of two bacterial enzymes: mechanism of glucosamine-6-p synthase from escherichia coli at the fructose-6-p binding site, purification of a monofunctional chorismate mutase from bacillus subtilis

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